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Il prione e i successi della biologia molecolare.
By Admin (from 10/02/2011 @ 08:00:50, in it - Scienze e Societa, read 1727 times)

Dopo il panico suscitato negli anni 90 dall’epidemia di BSE, l’Encefalopatia Spongiforme Bovina, del prione non si è più parlato. Ma i ricercatori hanno continuato il loro lavoro, uno di essi è il prof. Aguzzi.

 

Adriano Aguzzi, professore e direttore dell’Istituto di Neuropatologia all’università di Zurigo, non ha mai smesso di occuparsi di BSE scoprendo che il comportamento di questo agente infettivo non convenzionale è simile a quello riscontrato in malattie più comuni quali l’Alzheimer e il morbo di Parkinson.

 

Lei professor Adriano Aguzzi è considerato uno dei maggiori specialisti mondiali di BSE e per questa sua competenza qui in Svizzera è stato anche soprannominato mister Prione, dal nome appunto della particella responsabile della malattia. Potrebbe spiegarci cosa sono i prioni e come si comportano?

 

Si tratta di una malattia infettiva e chiaramente le malattie da prioni possono essere trasmesse da un uomo all’altro ma anche da un animale all’altro. Però il prione è strano perché, mentre in tutte le malattie infettive che conosciamo l’agente infettivo contiene degli acidi nucleici, cioè il DNA, l’RNA -ovvero il materiale genetico che contiene l’informazione che codifica, per le proteine, la struttura dell’agente infettivo stesso-, il prione sembra esserne privo.

Lo si sapeva già dagli anni 70 e questo era un paradosso che metteva in imbarazzo le nostre conoscenze della biologia molecolare, perché il dogma della biologia molecolare è che gli acidi nucleici devono necessariamente essere a monte delle proteine, sono in un certo senso il piano regolatore che permette la produzione delle proteine.

 

Negli anni passati la BSE ha prodotto una sorta di isteria mediatica ma da parecchi anni non si sente più parlare né del morbo della mucca pazza, e nemmeno del contagio e delle conseguenze di questa malattia tra gli umani. Un silenzio di cui sono responsabili i media oppure l’emergenza è davvero rientrata?

 

Non c’è dubbio che i casi di BSE tra le mucche sono diventati molto rari e ciò dipende anche dal fatto che gli scienziati hanno capito molto rapidamente che si trattava di una malattia da prioni e che il prione non poteva essere disinfettato attraverso metodi convenzionali, proprio perché i metodi di sterilizzazione convenzionali contro i virus e contro i batteri mirano a disintegrare gli acidi nucleici e il prione, non avendone, è impervio a questi metodi.

Inoltre in capo a pochissimi anni si è riusciti a individuare anche le vie di trasmissione della malattia che erano soprattutto le farine animali -cioè la produzione di mangimi a partire da scarti di macelleria- e una volta vietate, si è riusciti a eliminare la BSE. Quindi io rivendico che il controllo della BSE è stato un grande successo della biologia molecolare odierna e si può dire che la scienza del prione è stata un po’ una vittima di sé stessa, cioè ha avuto un tale successo che per fortuna ora non se ne parla più.

 

 A quanto risale l’ultimo caso di BSE qui in Svizzera?

Bisogna dire che la BSE esiste in due forme, una contagiosa - quella che ha provocato la crisi- e una sporadica. Cioè in ogni popolazione di bovini e anche in ogni popolazione umana, raramente compaiono degli episodi di malattie da prioni.

Nell’uomo questa si chiama malattia di Creutzefeldt-Jacob ed ha un’incidenza di circa un caso per un milione di abitanti per anno, per cui in Svizzera si vedono tra 7 e 10 - talvolta fino a 15 - casi all’anno. E dal momento che il mio istituto ospita il centro nazionale di riferimento per le malattie da prioni vediamo tutti i casi sospetti di malattia di Creutzefeldt-Jacob in Svizzera.

E nei bovini anche. Non lo si sapeva però adesso con l’esperienza e i test che sono stati fatti si vede che ancora oggi nonostante la BSE epidemica sia stata debellata, continuano a registrarsi casi, molto rari e sporadici, di mucche che si ammalano di BSE.

La spiegazione è che la proteina prionica può assemblarsi spontaneamente in un prione patologico, molto raramente, un caso su un milione ogni anno, però questo può succedere per motivi del tutto stocastici. E in questo senso si può dire che la BSE come la malattia di Creutzefeldt-Jacob non sarà mai possibile debellarla completamente, l’importante però è bloccare la catena di trasmissione in maniera che questa non si amplifichi nella popolazione bersaglio.

 

Quanto è pericolosa la malattia di Creutzefeldt-Jacob e quanto è grande il rischio della sua diffusione?

 

Si tratta di una malattia orribile in cui si perdono completamente le capacità cognitive in capo a pochi mesi e al momento continua a essere invariabilmente letale. Quindi è un morbo estremamente pericoloso che oltretutto è anche infettivo.

Anche qui a Zurigo negli anni 70 sono successi dei casi di trasmissione quando ancora non si capiva esattamente come questa malattia fosse trasmessa. Sono state fatte delle operazioni neurochirurgiche e i ferri sono stati poi sterilizzati in modo convenzionale e usati su altri pazienti che hanno contratto la malattia.

Per cui il rischio di trasmissione attraverso manipolazioni chirurgiche effettivamente c’è e di queste cose bisogna essere al corrente e bisogna prendere i provvedimenti appropriati come ad esempio la quarantennizzazione degli strumenti chirurgici.

 

Esistono oggi strumenti diagnostici in grado di individuare rapidamente la presenza della particella infetta?

 

Bisogna capire che la biologia molecolare degli ultimi 40 anni è stata prevalentemente una scienza degli acidi nucleici invece l’identificazione di proteine specifiche non è così avanzata come l’identificazione di sequenze.

Grazie all’invenzione della PCR, la Polymerase Chain Reaction -un metodo potentissimo per amplificare sequenze di DNA- oggi è possibile determinare l’intera sequenza del genoma umano in capo a pochi giorni e con costi relativamente contenuti, però determinare la struttura di una proteina continua ad essere un rompicapo notevole e spesso non è neppure possibile.

Nel caso del prione questo è complicato dal problema addizionale che il prione esiste in due forme, una perfettamente normale che tutti noi abbiamo, cioè la PrPc ovvero la proteina prionica cellulare, e una chiamata misfolding che è una forma aggregata del prione cellulare ed è quella patologica.

La dimostrazione di proteine all’interno del corpo la si può fare attraverso anticorpi, -creando anticorpi in cavie o conigli- e questi anticorpi sono dei reagenti molto specifici che possono essere utilizzati per dimostrare la presenza della proteina. Il problema però è che nel caso del prione la proteina normale e la proteina prionica patologica, che è l’unica veramente infettiva, hanno una struttura estremamente simili per cui è stato molto difficile identificare anticorpi che discriminano tra le due.

Per tutti questi motivi, la diagnostica si può fare e anche a tempi brevi però la sensitività lascia ancora a desiderare e non è certo ai livelli della sensitività di metodi basati sulla PCR degli acidi nucleici. E ancora oggi per esempio nel campo delle trasfusioni non è possibile identificare l’agente infettivo in un’unità di sangue con sensitività sufficiente per poter dire questa unità è sicuramente esente da prioni.

 

Lei professor Aguzzi si occupa solamente dei prioni oppure le sue ricerche spaziano anche in altri campi?

 

I prioni mi hanno affascinato ormai da tanti anni e sono dell’avviso che volendo fare qualcosa di veramente importante in ricerca non si può saltare di palo in frasca, bisogna occuparsi di un territorio e andare a studiare le cose veramente a fondo, per cui sono rimasto fedele ai prioni anche quando questi non erano più un’emergenza sanitaria e non erano più un argomento di attualità mediatica.

Quindi io e il mio gruppo continuiamo ad occuparci di prioni però nel frattempo ci siamo resi conto che malattie molto più comuni si basano su principi molto simili. Il morbo di Alzheimer ma anche il morbo di Parkinson e altre malattie ancora come ad esempio il diabete di tipo 2, si basano sull’aggregazione e sul folding sbagliato di proteine in strutture che assomigliano molto alla proteina prionica patologica.

E una delle cose che facciamo adesso è cercare di capire se è possibile estrarre i principi che abbiamo imparato studiando le malattie prioniche e applicarli a queste malattie. E questo è un po’ un allargamento dello scopo di lavoro del mio istituto.

Autore: Paola Beltrame - Fonte: swissinfo.ch - Zurigo

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